Röntgenfilmen, som nu publiceras i Science, visar en av biologins snabbaste mekanismer. Dessa reaktioner äger rum i många organismer som använder informationen eller energin i ljuset, gör att bakterier kan generera energi genom fotosyntes, och initierar synmekanismen eller styr anpassning till dygnsrytmen hos människor och djur.
Fyller central funktion hos människor
Röntgenfilmen spelades in med frielektronröngtenlasern LCLS på Stanford i Kalifornien. Förutom den svenska forskargruppen deltog även forskare från Schweiz, Japan, USA, Tyskland och Israel.
Retinal är en form av A-vitamin och fyller en central funktion hos människor, djur, vissa alger och många bakterier. I det mänskliga ögats näthinna (retina), är det en retinalmolekyl som byter form under påverkan från ljus och därmed inleder den signalkedja som utgör synmekanismen. Vissa bakterier använder också samma reaktion för att pumpa protoner eller joner genom cellmembranet.
Precis som i ett vattenkraftverk kan ljusenergin lagras i form av biologiskt bränsle som kan användas vid behov av växter, djur och människor. Retinalmolekylen, som absorberar ljuset, är inbäddad i ett protein. Genom en av de snabbaste biologiska mekanismerna över huvud taget, snabbare än en miljondels miljondels sekund, byter denna retinalmolekyl form från rak till böjd på mitten.
– Förändringen tar ungefär lika lång tid som det tar för ljuset att passera ett enda hårstrå. Det är otroligt att vi kan se atomernas rörelse i ett protein på den här tidsskalan, och skapa filmer som visar hur mekanismen förfinats genom miljarder år av evolution, säger Richard Neutze, som deltagit i arbetet.
Förvånande observation
Med hjälp av röntgenkristallografi kunde forskarna se positionerna för samtliga atomer i det fotosyntetiska proteinet bakteriorhodopsin, retinalmolekylen, samt vattenmolekylerna som ingår i proteinstrukturen.
Molekylfilmen som spelats in med röntgenlasern visar hur en särskild vattenmolekyl förs åt sidan för att ge retinalmolekylen plats att byta form, samtidigt som den upprätthåller ett samspel med samma retinalmolekyl och vägleder den från rak till böjd form.
– Resultaten visar vilken enorm effekt subtila strukturella förändringar har för att styra kemiska reaktioner i proteiner. Det är otroligt att föreställa sig hur dessa pyttesmå rörelser på mindre än en miljondels millimeter, som sker snabbare än en miljondels miljondels sekund, är så viktiga för att sätta igång synmekanismen som gör att du kan se världen , säger Richard Neutze.
Artikel:
Retinal isomerization in bacteriorhodopsin captured by a femtosecond X-ray free electron laser Nogly P., et al., Science, 14 juni 2018 (online)
Kontakt:
Professor Richard Neutze, institutionen för kemi och molekylärbiologi, Göteborgs universitet, richard.neutze@gu.se, 0768- 536622,
